Cavansithain befasst sich mit einem einzigen Mineralstoff und dabei vor allem mit einer Umgebung, in der er selten beschrieben wird: dem Inhalt des Zwölffingerdarms. Calcium trägt zur normalen Funktion von Verdauungsenzymen bei — Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012.
Die Bauchspeicheldrüse gibt täglich etwa anderthalb Liter Flüssigkeit in den Dünndarm ab. Darin gelöst sind Bikarbonat, Wasser, Salze und rund 15 Gramm Eiweiß — fast ausschließlich Enzyme und deren inaktive Vorstufen. Diese Flüssigkeit trifft im Zwölffingerdarm auf einen sauren, halbflüssigen Nahrungsbrei, der aus dem Magen nachrückt.
Was dort geschieht, ist Chemie unter erschwerten Bedingungen. Die Enzyme sollen fremdes Eiweiß, Stärke und Fett zerlegen, ohne sich dabei gegenseitig abzubauen oder in der wechselnden Umgebung ihre Form zu verlieren. Mehrere von ihnen tragen zu diesem Zweck Metallionen fest in ihrer Struktur. Bei der Alpha-Amylase und beim Trypsin ist dieses Ion Calcium.
Neben diesem Eintrag führt das europäische Register zwei weitere Angaben zu Calcium, die auf dieser Seite vorkommen: eine zur Blutgerinnung und eine zur Muskelfunktion. Die drei Angaben stehen dort getrennt voneinander, weil sie sich auf unterschiedliche Körperfunktionen beziehen. Cavansithain gibt sie ebenso getrennt wieder und zitiert sie im Wortlaut.
Die folgenden Karten ordnen die Einträge nach dem Ort im Körper: Darminhalt, Blutplasma, Muskelfaser. Jede nennt zuerst den anatomischen Zusammenhang und danach den Wortlaut aus der Verordnung. Zusammengefasst wird nichts — die Angaben gelten je für sich.
Die Alpha-Amylase des Pankreas spaltet Stärke in kurze Zuckerketten. Ihre räumliche Anordnung wird von einem fest gebundenen Calciumion zusammengehalten, das zwischen zwei Abschnitten des Moleküls sitzt. Trypsin, die Leitprotease des Dünndarms, besitzt eine eigene Bindestelle, die den Abbau des Enzyms durch seinesgleichen verzögert.
Beide Enzyme arbeiten in einer Umgebung, deren Säuregrad sich innerhalb weniger Minuten ändert. Die gebundenen Ionen sind Teil dessen, was ihre Faltung dabei zusammenhält.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Mehrere Eiweiße der Gerinnung tragen an einem Ende ihrer Kette besonders geformte Glutamatreste. Diese Reste binden Calciumionen, und erst über diese Ionen legen sich die Faktoren an die Oberfläche von Blutplättchen und verletzten Zellen. Ohne diese Verankerung fehlt der Reaktionsfolge ihr Ort.
Im Plasma liegt etwa die Hälfte des Calciums frei vor, der Rest ist an Albumin gebunden oder in Komplexen. Nur der freie Anteil steht dieser Verankerung zur Verfügung.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
In der Muskelfaser ist Calcium in einem eigenen inneren Speichersystem eingelagert. Ein Nervenimpuls öffnet dessen Kanäle, die Ionenkonzentration im Zellinneren steigt kurzzeitig um das Zehnfache, und das Eiweiß Troponin C nimmt daraufhin eine andere Form an. Diese Formveränderung gibt die Kontaktstellen der Filamente frei.
Anschließend befördert eine Pumpe die Ionen in den Speicher zurück. Der gesamte Ablauf dauert einen Bruchteil einer Sekunde und wiederholt sich bei jeder Anspannung.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Gehaltstabellen nach Lebensmittelgruppe, Zufuhrwerte nach Lebensphase, die drei Verordnungssätze im Original und ein Frageteil aus der Leserpost.
Zur KurzfassungEin Enzym ist eine gefaltete Kette aus Aminosäuren. Seine Wirkung hängt daran, dass diese Kette eine bestimmte räumliche Anordnung behält. Im Inneren einer Zelle ist das vergleichsweise leicht: Temperatur, Salzgehalt und Säuregrad schwanken dort nur wenig. Im Darmlumen ist die Lage anders. Dorthin gelangt saurer Mageninhalt, dazu Gallensalze, Fettabbauprodukte und Enzyme, die Eiweiß zerlegen — auch das Eiweiß ihrer Nachbarn.
Die Bauchspeicheldrüse begegnet dem auf mehreren Wegen. Sie gibt ihre Proteasen als inaktive Vorstufen ab, sie liefert Bikarbonat mit, das den Säuregrad anhebt, und mehrere ihrer Enzyme tragen gebundene Ionen in ihrer Struktur. Der letzte Punkt ist der, um den es hier geht.
Trypsin spaltet Eiweißketten hinter zwei bestimmten Aminosäuren. Das Molekül besitzt eine Schleife aus etwa zehn Bausteinen, die ein Calciumion umschließt. Diese Schleife liegt nicht im aktiven Zentrum, sondern an einer Stelle, an der das Enzym von anderen Trypsinmolekülen angegriffen werden kann. Mit besetzter Bindestelle läuft dieser Selbstabbau deutlich langsamer ab.
Dasselbe Ion beeinflusst zudem den Schritt davor. Die inaktive Vorstufe wird im Dünndarm durch ein Enzym der Darmschleimhaut angeschnitten und dadurch aktiv; anschließend setzt aktives Trypsin diesen Vorgang bei weiteren Vorstufen fort. Beide Umwandlungen laufen in Anwesenheit von Calciumionen zügiger ab als ohne sie.
Die Alpha-Amylase des Menschen ist ein gut vermessenes Enzym. Kristallstrukturen zeigen zwei getrennte Ionenplätze: einen für ein Calciumion an der Grenze zweier Molekülabschnitte und einen zweiten, an dem ein Chloridion sitzt. Das Calciumion hält die beiden Abschnitte in Position, das Chlorid wirkt am katalytischen Zentrum mit. Es sind also zwei verschiedene Ionen mit zwei verschiedenen Aufgaben im selben Molekül.
Die Amylase des Speichels ist nahe verwandt und weist dieselben Plätze auf. Der Abbau von Stärke beginnt deshalb bereits im Mund und wird im Dünndarm fortgesetzt, sobald der saure Mageninhalt abgepuffert ist.
„Calcium trägt zur normalen Funktion von Verdauungsenzymen bei“
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Ein Wechsel des Schauplatzes: im Blut. Die Leber versieht mehrere Gerinnungsfaktoren nach ihrer Herstellung mit einer zusätzlichen Säuregruppe an bestimmten Glutamatbausteinen. Dieser Umbau ist von Vitamin K abhängig und erzeugt Paare von negativen Ladungen, die Calciumionen fassen können.
Die so gebundenen Ionen bilden eine Brücke zu den negativ geladenen Fetten, die eine verletzte Zellmembran nach außen kehrt. Die Faktoren finden dadurch ihren Platz genau dort, wo die Blutung ist, und nicht irgendwo im Kreislauf. Diese räumliche Ordnung erklärt, warum die Reaktionsfolge überhaupt so schnell abläuft.
„Calcium trägt zu einer normalen Blutgerinnung bei“
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
In der ruhenden Muskelzelle ist die Calciumkonzentration im Zellsaft sehr niedrig; der Vorrat liegt in einem Röhrensystem, das die Fasern umspannt. Ein ankommender Nervenimpuls öffnet dessen Kanäle. Die frei werdenden Ionen binden an Troponin C, ein Eiweiß mit vier taschenförmigen Bindestellen.
Die Bindung verschiebt benachbarte Eiweiße und legt jene Stellen am dünnen Filament frei, an denen die Myosinköpfe ansetzen. Erst danach kann sich die Faser verkürzen. Eine Pumpe in der Membran des Speichers holt die Ionen anschließend zurück, und die Faser löst sich wieder.
„Calcium trägt zu einer normalen Muskelfunktion bei“
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
In allen drei Fällen bindet dasselbe Element an Eiweiße, jedoch an unterschiedlich gebaute Stellen. Die Verordnung führt die drei Aussagen getrennt, und genau so werden sie hier zitiert. Weitergehende Aussagen über Wirkungen, die darüber hinausgehen, sind nicht zugelassen und finden sich auf diesen Seiten nicht.
Die Kurzfassung setzt dort an, wo diese Seite aufhört: Gehalte je Portion statt je 100 Gramm, Zufuhrwerte nach Lebensphase und der ungekürzte Wortlaut der drei Einträge, jeweils mit Fundstelle.
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